Qual é a diferença entre enzimas e catalisadores inorgânicos. Catálise enzimática
Os catalisadores inorgânicos são praticamente independentes da reação do meio.
Os catalisadores inorgânicos, como mostra a experiência, podem funcionar perfeitamente em temperaturas mais altas - até várias centenas de graus.
De catalisadores inorgânicos enzimas são diferentes características características. Em primeiro lugar, as enzimas são extremamente eficientes e apresentam milhões e bilhões de vezes maior atividade catalítica em condições de temperatura moderada (temperatura corporal), pressão normal e na área de valores de pH próximos do neutro.
Tal como os catalisadores inorgânicos, as enzimas aceleram apenas as reações que ocorrem espontaneamente, mas a taxas muito baixas.
Ao contrário dos catalisadores inorgânicos, as enzimas exibem a sua actividade numa gama estritamente definida de valores de pH. Na tabela 43 mostra os valores de pH nos quais várias enzimas exibem sua atividade máxima.
Ao contrário dos catalisadores inorgânicos, as enzimas exibem a sua actividade numa gama estritamente definida de valores de pH. Na tabela 20 mostra os valores de pH nos quais várias enzimas exibem sua atividade máxima.
As enzimas diferem dos catalisadores inorgânicos pela sua atividade colossal, que, juntamente com a especificidade química, constitui Característica principal catálise enzimática. A atividade absoluta das enzimas atinge valores enormes, que são várias ordens de grandeza superiores até mesmo aos dos catalisadores inorgânicos mais produtivos.
As enzimas são significativamente mais eficientes que os catalisadores inorgânicos convencionais. Com a catálise enzimática, as reações ocorrem frequentemente 100.000 a 1.000.000 de vezes mais rápidas do que com a catálise convencional. Se as reações ocorressem mais lentamente, a vida seria impossível. Sabe-se, por exemplo, que uma das principais reações na sistema nervoso passa em apenas milionésimos de segundo.
Se compararmos a influência dos catalisadores orgânicos e inorgânicos, os primeiros foram mais eficazes na combustão do TNT. baixas pressões, e quando a nitroguanidina queima - na faixa alta. Na queima de explosivos com sais organometálicos, no caso em que este metal não é catalisador, predomina o efeito inibitório da parte orgânica da molécula do aditivo, que é um agente redutor.
Em comparação com catalisadores inorgânicos, as enzimas têm significativamente maior estrutura complexa. Cada enzima contém uma proteína, o que é responsável pela alta especificidade dos catalisadores biológicos. De acordo com sua estrutura, as enzimas são divididas em duas grandes classes: monocomponente e bicomponente. As enzimas de componente único incluem enzimas que consistem apenas em corpos proteicos que possuem propriedades catalíticas. Nessas enzimas, o papel dos grupos ativos é desempenhado por determinados grupos químicos que fazem parte da molécula da proteína e são chamados de centros ativos.
Comparada aos catalisadores inorgânicos, a estrutura das enzimas é muito mais complexa.
Comparadas aos catalisadores inorgânicos, as enzimas têm uma estrutura muito mais complexa. Cada enzima contém uma proteína, o que é responsável pela alta especificidade dos catalisadores biológicos. De acordo com sua estrutura, as enzimas são divididas em duas grandes classes: monocomponente e bicomponente. As enzimas de componente único incluem enzimas que consistem apenas em corpos proteicos que possuem propriedades catalíticas. Nessas enzimas, o papel dos grupos ativos é desempenhado por determinados grupos químicos que fazem parte da molécula da proteína e são chamados de centros ativos.
Diferenças:
1. A taxa de reações enzimáticas é maior do que aquelas catalisadas por catalisadores inorgânicos.
2. As enzimas têm alta especificidade de substrato.
3. As enzimas são proteínas por sua natureza química, os catalisadores são inorgânicos.
4. As enzimas estão sujeitas a regulação (existem ativadores e inibidores enzimáticos), os catalisadores inorgânicos funcionam de forma desregulada.
5. As enzimas possuem labilidade conformacional - capacidade de sofrer pequenas alterações em sua estrutura devido à quebra e formação de novas ligações fracas.
6. As reações enzimáticas ocorrem apenas em condições fisiológicas, pois atuam no interior das células, dos tecidos e do corpo (são determinados valores de temperatura, pressão e pH).
Propriedades gerais enzimas:
1. Não são consumidos durante o processo de catálise;
2. Tenha alta atividade comparado com catalisadores de outra natureza;
3. Possuem alta especificidade;
4. Labilidade (instabilidade);
5. Somente são aceleradas as reações que não contradizem as leis da termodinâmica.
Propriedades gerais de catalisadores inorgânicos:
1. Natureza química- substâncias de baixo peso molecular;
2. Durante a reação, a estrutura do catalisador muda ligeiramente ou não muda nada;
3. pH ótimo - fortemente ácido ou alcalino;
4. O aumento da taxa de reação é muito menor do que com a ação das enzimas.
Especificidade - altíssima seletividade das enzimas em relação ao substrato. A especificidade da enzima é explicada pela coincidência da configuração espacial do substrato e do centro do substrato. Tanto o centro ativo da enzima quanto toda a sua molécula proteica são responsáveis pela especificidade da enzima. O sítio ativo de uma enzima determina o tipo de reação que a enzima pode realizar. Existem três tipos de especificidade: absoluta, relativa e estereoquímica.
Especificidade absoluta. Enzimas que atuam em apenas um substrato possuem essa especificidade. Por exemplo, a sacarase hidrolisa apenas sacarose, lactase - lactose, maltase - maltose, urease - uréia, arginase - arginina, etc.
A especificidade relativa é a capacidade de uma enzima agir sobre um grupo de substratos com tipo geral conexões, ou seja, a especificidade relativa se manifesta apenas em relação a um determinado tipo de ligação em um grupo de substratos. Exemplo: as lipases quebram as ligações éster nas gorduras animais e origem vegetal. A amilase hidrolisa a ligação α-glicosídica no amido, dextrinas e glicogênio. A álcool desidrogenase oxida álcoois (metanol, etanol, etc.).
A especificidade estereoquímica é a capacidade de uma enzima atuar em apenas um estereoisômero. Por exemplo: 1) Isomeria L,B: a L-amilase da saliva e do suco pancreático cliva apenas as ligações L-glicosídicas no amido e não cliva as ligações D-glicosídicas na fibra; 2) Isomeria L e B: Em nosso corpo, apenas os L-aminoácidos sofrem transformações, pois essas transformações são realizadas pelas enzimas L-oxidases, capazes de reagir apenas com a forma L dos aminoácidos; 3) Cis-, trans-isomerismo: A fumarato hidratase pode converter apenas o isômero trans (ácido fumárico) em ácido málico. O isômero cis (ácido maleico) não sofre tais transformações em nosso corpo.
A localização das enzimas depende de suas funções. Algumas enzimas são simplesmente dissolvidas no citoplasma, outras estão associadas a certas organelas. Por exemplo, as enzimas redox estão concentradas nas mitocôndrias.
Ectoenzimas são enzimas localizadas na membrana plasmática e que atuam fora dela.
Endoenzimas - funcionam dentro da célula. Eles catalisam reações de biossíntese e metabolismo energético.
Exoenzimas - secretadas pela célula em ambiente, fora da célula, eles dividem moléculas grandes em fragmentos menores e, assim, facilitam sua penetração na célula. Estes incluem enzimas hidrolíticas que desempenham exclusivamente papel importante na nutrição de microrganismos.
Enzimas e sua importância nos processos vitais
Do seu curso de química você sabe o que é um catalisador. É uma substância que acelera uma reação, permanecendo inalterada ao final da reação (não sendo consumida). Catalisadores biológicos são chamados enzimas(de lat. fermento– fermentação, massa fermentada), ou enzimas.
Quase todas as enzimas são proteínas (mas nem todas as proteínas são enzimas!). EM últimos anos Ficou sabendo que algumas moléculas de RNA também possuem propriedades de enzimas.
A enzima cristalina altamente purificada foi isolada pela primeira vez em 1926 pelo bioquímico americano J. Sumner. Esta enzima foi urease, que catalisa a degradação da uréia. Até o momento, são conhecidas mais de 2 mil enzimas e seu número continua crescendo. Muitos deles são isolados de células vivas e obtidos em forma pura.
Milhares de reações ocorrem constantemente na célula. Se você misturar substâncias orgânicas e inorgânicas em um tubo de ensaio exatamente nas mesmas proporções que em uma célula viva, mas sem enzimas, quase nenhuma reação ocorrerá a uma velocidade perceptível. É graças às enzimas que a informação genética é realizada e todo o metabolismo é realizado.
O nome da maioria das enzimas é caracterizado pelo sufixo -ase, que é mais frequentemente adicionado ao nome do substrato - a substância com a qual a enzima interage.
A estrutura das enzimas
Comparado com peso molecular as enzimas do substrato têm uma massa muito maior. Esta discrepância sugere que nem toda a molécula da enzima está envolvida na catálise. Para entender esse problema, você precisa se familiarizar com a estrutura das enzimas.
Por estrutura, as enzimas podem ser proteínas simples ou complexas. No segundo caso, a enzima contém, além da parte proteica ( apoenzima) existe um grupo adicional de natureza não proteica - um ativador ( cofator, ou coenzima), resultando na formação de ativos holoenzima. Os ativadores enzimáticos são:
1) íons inorgânicos (por exemplo, para ativar a enzima amilase encontrada na saliva, são necessários íons cloreto (Cl–));
2) grupos protéticos (FAD, biotina) fortemente ligados ao substrato;
3) coenzimas (NAD, NADP, coenzima A), fracamente associadas ao substrato.
A parte proteica e o componente não proteico individualmente carecem de atividade enzimática, mas quando combinados adquirem propriedades características enzima.
A parte proteica das enzimas contém centros ativos únicos em sua estrutura, que são uma combinação de certos resíduos de aminoácidos estritamente orientados entre si (a estrutura dos centros ativos de várias enzimas já foi decifrada). O centro ativo interage com a molécula do substrato para formar um “complexo enzima-substrato”. O "complexo enzima-substrato" então se decompõe na enzima e no produto ou produtos da reação.
De acordo com a hipótese apresentada em 1890 por E. Fisher, o substrato se aproxima da enzima como chave para a fechadura, ou seja as configurações espaciais do sítio ativo da enzima e do substrato correspondem exatamente ( complementar) uns aos outros. O substrato é comparado a uma “chave” que encaixa na “fechadura” – a enzima. Assim, o centro ativo da lisozima (a enzima da saliva) tem a aparência de uma fenda e seu formato corresponde exatamente a um fragmento da molécula carboidrato complexo bacilo bacteriano, que é decomposto por esta enzima.
Em 1959, D. Koshland apresentou a hipótese segundo a qual a correspondência espacial entre a estrutura do substrato e o centro ativo da enzima é criada apenas no momento de sua interação entre si. Essa hipótese foi chamada hipótese de "mãos e luvas"(hipótese de interação induzida). Este processo de “reconhecimento dinâmico” é a hipótese mais aceita atualmente.
Diferenças entre enzimas e catalisadores não biológicos
As enzimas diferem dos catalisadores não biológicos de várias maneiras.
1. As enzimas são muito mais eficientes (10 4 –10 9 vezes). Assim, uma única molécula da enzima catalase pode quebrar 10 mil moléculas de peróxido de hidrogênio, tóxico para as células, em um segundo:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
que ocorre durante a oxidação de vários compostos do corpo. Ou outro exemplo confirmando alta eficiência ação enzimática: à temperatura ambiente, uma molécula de urease pode quebrar até 30 mil moléculas de ureia em um segundo:
H 2 N – CO – NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.
Sem um catalisador, isso levaria cerca de 3 milhões de anos.
2. Alta especificidade de ação enzimática. A maioria das enzimas atua em apenas um ou em um número muito pequeno de “seus” compostos naturais (substratos). A especificidade das enzimas é refletida pela fórmula "uma enzima - um substrato". Devido a isso, nos organismos vivos muitas reações são catalisadas de forma independente.
3. As enzimas estão sujeitas a regulamentação precisa. A atividade de uma enzima pode aumentar ou diminuir com pequenas mudanças nas condições em que ela “funciona”.
4. Os catalisadores não biológicos, na maioria dos casos, funcionam bem apenas quando Temperatura alta. As enzimas, estando presentes nas células em pequenas quantidades, funcionam à temperatura e pressão normais (embora o âmbito de ação das enzimas seja limitado, uma vez que aquecer causa desnaturação). Como a maioria das enzimas são proteínas, a sua atividade é mais elevada em condições fisiologicamente normais: t=35–45 °C; ambiente ligeiramente alcalino (embora cada enzima tenha seu próprio valor ideal pH).
5. As enzimas formam complexos - os chamados transportadores biológicos. O processo de decomposição ou síntese de qualquer substância numa célula é geralmente dividido em uma série de operações químicas. Cada operação é realizada por uma enzima separada. Um grupo dessas enzimas constitui uma espécie de correia transportadora bioquímica.
6. As enzimas são capazes de ser reguladas, ou seja, “ligar” e “desligar” (no entanto, isso não se aplica a todas as enzimas, por exemplo, amilase salivar e várias outras não são reguladas enzimas digestivas). Na maioria das moléculas de apoenzimas existem seções que também reconhecem o produto final que “sai” do transportador multienzimático. Se houver muito desse produto, então a atividade da própria enzima inicial é inibida por ele, e vice-versa, se não houver produto suficiente, a enzima é ativada. É assim que muitos processos bioquímicos são regulados.
Assim, as enzimas têm uma série de vantagens sobre os catalisadores não biológicos.
Quando dissolvidas em água, as moléculas de proteína adquirem uma carga positiva.
Como essa propriedade de uma proteína pode ser expressa usando o valor de pI?
+ uma. pi > 7 g.< 3
b. pI = 7 d. É impossível julgar pelo sinal da carga.
V. pi< 7 интервале значения рI.
3. Quando uma proteína contendo os aminoácidos glutamato, arginina e valina foi dissolvida em água, as moléculas de proteína adquiriram uma carga positiva. O que pode ser dito sobre a composição de aminoácidos das proteínas?
A. glutamato é mais que arginina + arginina é mais que glutamato.
b. valina é menor que glutamato d. arginina e glutamato são iguais.
V. valina é maior que a quantidade de glutamato
4 . A proteína do sangue albumina tem um valor de pI de 4,6. Isto significa que em solução aquosa
+ uma. a proteína tem carga negativa. O sinal da carga pode ser qualquer.
b. A proteína está carregada positivamente. O sinal da carga não pode ser determinado.
V. proteína não tem carga
A semelhança entre enzimas e catalisadores inorgânicos é que
A. a enzima tem alta especificidade
b. a taxa da reação enzimática é controlada
+ g. Durante a catálise, a energia do sistema permanece constante.
A diferença entre enzimas e catalisadores inorgânicos é que
(2 respostas):
+ uma. a enzima é altamente específica
+b. a taxa da reação enzimática é controlada
V. Durante a catálise, a energia de um sistema químico muda
d. enzimas catalisam reações energeticamente impossíveis.
d. durante a direção da catálise reação química mudanças
7. Explicando a estrutura da enzima, foram mencionados os termos “cofator e coenzima”.
Deve ser esclarecido:
+ uma. cofator e coenzima estão localizados fora do sítio ativo
b. apenas o cofator está no sítio ativo
V. apenas a coenzima está no sítio ativo
d. cofator e coenzima estão localizados no sítio ativo.
d. a coenzima está localizada fora do sítio ativo
8. Por definição: “A desnaturação de proteínas é
A. perda de solubilidade d.
b. hidrólise de todas as ligações peptídicas da estrutura
V. proteólise parcial +d. uma perda propriedades naturais esquilo.
9. Ao discutir as funções de uma proteína, foi utilizado o termo “apoenzima”. O que eles queriam dizer:
A. complexo proteína-enzima + parte proteica da enzima
b. enzima proteica simples d. enzima proteica inativada.
V. parte não proteica da enzima
10. O centro ativo de uma proteína enzimática complexa inclui seções:
A. apenas substrato catalítico e alostérico;
b. único substrato d. catalítico e alostérico
+ c. substrato e catalítico
11. O conceito de “especificidade” de uma enzima baseia-se:
A. tipo de reação d. estrutura do produto da reação
b. estrutura do substrato tipo de reação, estrutura do substrato
+v. tipo de reação e estrutura do substrato e produto da reação.
12. Ao estudar as propriedades da enzima, descobriu-se que ela atua sobre substratos da mesma classe química, possuindo estrutura espacial semelhante. Como determinar o tipo de especificidade possível:
A. grupo absoluto + g, estereoespecificidade
b. grupo I (relativo) absoluto, estereoespecificidade.
c.estereoespecificidade
13. A teoria das “mudanças induzidas na configuração espacial da enzima e do substrato” no processo de sua interação foi apresentada por cientistas
+ A .Koshlandom Menten
b. Lowry D. Fisher
V. Michaelis
14. Na caracterização da proteína, foi utilizado o termo “holoenzima”. O que eles queriam dizer: isso
+ uma. complexo proteína-enzima d.
b. enzima proteica simples d.
V. parte não proteica da enzima
15. A divisão das enzimas em classes baseia-se em:
A. estrutura do substrato natureza da coenzima
b. estrutura do produto da reação, tipo de reação e natureza da coenzima
+v. tipo de reação catalisada
16. Enzimas contendo íons de ferro no centro ativo são desativadas sob a influência de íons cianeto. Determine o tipo de inibição:
A. competitivo c. inespecífico
b. não competitivo +g. específico
17. A substância “efetora, moduladora” atua no sítio da enzima:
A. substrato d. substrato e alostérico
b. substrato catalítico e catalítico
+ c. alostérico