症状

酵素と触媒の違いは何ですか? 酵素と無機触媒の触媒作用の比較

酵素との類似点	酵素との違いは、無機触媒
1. 熱力学的にのみ加速する考えられる反応	1. 酵素は高い特異性を特徴とします。基質特異性 : ▪ 絶対 (1 酵素 - 1 基質)、 ▪ グループ (1 つの酵素 – いくつかの類似した基質) ▪ 立体特異性 (酵素は特定の立体系列 L または D の基質のみで機能します)。触媒特異性（酵素は、主に加水分解、酸化還元などの 1 種類の化学反応の反応を触媒します）
2. 反応平衡状態は変化せず、その達成を加速するだけです。	2. 高効率: 酵素は反応を 10 8 ～ 10 14 倍加速します。
3. 反応では消費されません	3. 酵素は穏やかな条件下でのみ作用します (t = 36-37°С、pH ~ 7.4、大気圧）、なぜならそれらは構造不安定性、つまり変性剤（pH、T、化学物質）の影響下で分子の構造を変化させる能力を持っています。
4. 少量でも効果あり	4. 体内では酵素の働きが特異的に調節されている（触媒は非特異的であるだけ）
5. 活性化剤および阻害剤に対して敏感である	5. 幅広い作用（体内のほとんどのプロセスは酵素によって触媒されます）。

現在、酵素の研究は生化学の中心であり、独立した科学として分離されています。 酵素学 。酵素学の成果は、診断と治療のための医学、病理学のメカニズムの研究に使用されており、さらに、たとえば次のような他の分野でも使用されています。農業、食品産業、化学、製薬など

酵素の構造

代謝物 - 代謝プロセスに関与する物質。

基板 – 入る物質化学反応.

製品 – 化学反応中に形成される物質。

酵素は、特定の触媒中心の存在によって特徴付けられます。

アクティブセンター (Ac) は、基質と特異的に相互作用し、触媒作用に直接関与する酵素分子の一部です。 Atsは、原則としてニッチ（ポケット）に位置します。 Ac では 2 つの領域が区別できます: 基質結合部位 - 基板面積 （コンタクトパッド）そして実際には 触媒中心 .

ほとんどの基質は酵素と少なくとも 3 つの結合を形成します。これにより、基質分子は唯一可能な方法で活性部位に結合し、酵素の基質特異性が保証されます。触媒中心は、化学変換経路と酵素の触媒特異性の選択を提供します。

調節酵素のグループは、 アロステリックセンター 、アクティブな中心の外側に位置します。酵素活性を調節する「+」または「-」モジュレーターをアロステリック中心に結合させることができます。

アミノ酸のみからなる単純な酵素と、非タンパク質性の低分子量有機化合物 (補酵素) および (または) 金属イオン (補因子) も含む複雑な酵素があります。

補酵素 - これ有機物非タンパク質の性質を持ち、活性中心の触媒部位の一部として触媒作用に関与します。この場合、タンパク質成分は次のように呼ばれます。 アポ酵素 、そして複合タンパク質の触媒的に活性な形態は ホロ酵素 。したがって、ホロ酵素 = アポ酵素 + 補酵素となります。

以下のものが補酵素として機能します。

ヌクレオチド、

コエンザイムQ、

グルタチオン

水溶性ビタミンの誘導体：

共有結合によってタンパク質部分に結合している補酵素は、と呼ばれます。 義足グループ 。これらは、例えば、FAD、FMN、ビオチン、リポ酸。補欠分子族はタンパク質部分から分離されていません。タンパク質部分に結合している補酵素は、共有結合呼ばれた 共基質 。これらは、例えば、NAD + 、NADP + です。共基質は反応時に酵素に結合します。

酵素補因子 多くの酵素の触媒活性に必要な金属イオンです。カリウム、マグネシウム、カルシウム、亜鉛、銅、鉄などのイオンが補因子として機能します。それらの役割は多様であり、基質分子、酵素の活性中心、その三次構造および四次構造を安定化し、基質の結合と触媒作用を確実にします。例えば、ATP は Mg 2+ と結合した場合にのみキナーゼに結合します。

アイソザイム - これらは、同じ反応を触媒する 1 つの酵素の複数の形態ですが、物理的および化学的特性 (基質に対する親和性、触媒反応の最大速度、電気泳動の移動度、阻害剤と活性化剤に対する異なる感受性、至適 pH および熱安定性) が異なります。。アイソザイムは、偶数のサブユニット (2、4、6 など) によって形成される 4 次構造を持っています。酵素アイソフォームは、サブユニットのさまざまな組み合わせによって形成されます。

例として、乳酸デヒドロゲナーゼ (LDH) を触媒する酵素について考えてみましょう。可逆反応:

NADH 2 NAD +

ピルビン酸 ← LDH → 乳酸

LDHは、M（筋肉）とH（心臓）の2種類の4つのプロトマー（サブユニット）からなる5つのアイソフォームの形で存在します。 M および H タイプのプロトマーの合成は、2 つの異なる遺伝子座によってコードされます。 LDH アイソザイムは、四次構造のレベルで異なります: LDH 1 (NNNN)、LDH 2 (NNMM)、LDH 3 (NNMM)、LDH 4 (NMMM)、LDH 5 (MMMM)。

H 型と M 型のポリペプチド鎖は同じです分子量しかし、前者はカルボン酸アミノ酸が大半を占め、後者はジアミノ酸が主体であるため、異なる電荷を帯びており、電気泳動で分離することができます。

組織内の酸素代謝は、LDH のアイソザイム組成に影響を与えます。好気性代謝が優勢な場合は LDH 1、LDH 2 (心筋、副腎) が優勢であり、嫌気性代謝は LDH 4、LDH 5 (骨格筋、肝臓) が優勢です。生物の個々の発生中に、組織内の酸素含有量と LDH アイソフォームの変化が発生します。胚では、LDH 4 と LDH 5 が優勢です。出生後、一部の組織では LDH 1 と LDH 2 の含有量が増加します。

アイソフォームの存在により、変化する条件に対する組織、器官、および身体全体の適応能力が高まります。臓器や組織の代謝状態は、アイソザイム組成の変化によって評価されます。

細胞および組織における酵素の局在化と区画化.

酵素は局在化に基づいて 3 つのグループに分類されます。

I – 一般酵素（ユニバーサル）

II - 臓器特異的

III - オルガネラ特異的

一般的な酵素 ほとんどすべての細胞に存在し、タンパク質と核酸の生合成、生体膜と主要な細胞小器官の形成、エネルギー交換の反応を触媒することにより、細胞の生命活動を確保します。ただし、組織や器官が異なると、一般的な酵素の活性も異なります。

臓器特異的酵素 特定の器官または組織のみに特徴的なもの。例: 肝臓の場合 - アルギナーゼ。腎臓と骨組織用 - アルカリホスファターゼ。前立腺の場合 – AF (酸性ホスファターゼ)。膵臓の場合 – α-アミラーゼ、リパーゼ。心筋用 – CPK (クレアチンホスホキナーゼ)、LDH、ASTなど。

酵素は細胞内にも不均一に分布しています。一部の酵素は細胞質ゾル内でコロイド状に溶解した状態にあり、他の酵素は細胞小器官に埋め込まれています（構造化された状態）。

オルガネラ特異的酵素 。さまざまな細胞小器官は、その機能を決定する特定の酵素セットを持っています。

オルガネラ特異的酵素は、細胞内形成、オルガネラのマーカーです。

細胞膜：ALP（アルカリホスファターゼ）、AC（アデニル酸シクラーゼ）、K-Na-ATPase

細胞質: 解糖系の酵素、ペントース回路。

ER: ヒドロキシル化 (ミクロソーム酸化) を提供する酵素。

リボソーム:タンパク質合成を行う酵素。

ミトコンドリア: 酸化的リン酸化、TCA サイクル (シトクロムオキシダーゼ、コハク酸デヒドロゲナーゼ)、脂肪酸の β 酸化の酵素。

細胞核：RNA、DNAの合成を確実にする酵素（RNAポリメラーゼ、NADシンセターゼ）。

核小体: DNA依存性RNAポリメラーゼ

その結果、酵素と代謝のセットが異なる区画が細胞内に形成されます（代謝の区画化）。

酵素の中には小さなグループがあります R 調節酵素、 活動を変えることで特定の規制の影響に対応することができます。これらの酵素はすべての器官および組織に存在し、代謝経路の開始点または分岐点に局在しています。

すべての酵素の厳密な位置は遺伝子にコード化されています。

血漿または血清中のオルガネラ特異的酵素の活性の測定は、臨床診断で広く使用されています。

酵素の分類と命名

命名法 – 個々の化合物、そのグループ、クラスの名前、およびこれらの名前を構成するための規則。酵素の命名法は、簡単なもの (短い実用名) の場合もあれば、体系的なものもあります。 1961 年に国際生化学連合によって採用された体系的な命名法によれば、酵素とその触媒反応を正確に識別できます。

分類 - 選択された特性に従って何かを分割すること。

酵素の分類は、酵素が触媒する化学反応の種類に基づいています。

6 種類の化学反応に基づいて、それらを触媒する酵素は 6 つのクラスに分類され、それぞれにいくつかのサブクラスとサブクラス (4 ～ 13) があります。

各酵素には独自のコード EC 1.1.1.1 があります。最初の数字はクラスを示し、2 番目はサブクラス、3 番目はサブサブクラス、4 番目はサブクラス内の酵素のシリアル番号 (発見順) を示します。

酵素の名前は 2 つの部分で構成されます。1 つの部分 - 基質 (基質) の名前、2 つの部分 - 触媒される反応の種類。エンディング – AZA;

必要に応じて追加情報を末尾に書き、括弧で囲みます。 L-リンゴ酸 + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-リンゴ酸: NADP+ - オキシドレダクターゼ (脱炭酸)。

酵素の命名規則に対する統一的なアプローチはありません。

類似点
1. エネルギー的に可能な反応のみが触媒されます。 2. 反応の方向を変えません。 3. 反応平衡の開始を加速しますが、平衡を変化させることはありません。 4. 反応過程で消費されません。	1. 酵素反応の速度がはるかに速くなります。 2. 高い特異性。 3. 穏やかな作業条件 (細胞内)。 4. 反応速度を調整する可能性。 5. 酵素反応の速度は酵素の量に比例します。

酵素触媒にはそれぞれの特徴があります

触媒作用の段階

酵素反応では次のステップを区別できます。

1. 基質 (S) を酵素 (E) に結合させて、酵素-基質複合体 (E-S) を形成します。

2. 1つまたは複数のステップでの酵素-基質複合体の1つまたは複数の遷移複合体(E-X)への変換。

3. 遷移複合体の酵素生成物 (E-P) 複合体への変換。

4. 酵素からの最終生成物の分離。

触媒作用の仕組み

寄付者	アクセプター
COOH -NH 3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. 酸塩基触媒– 酵素の活性中心には、プロトンの優れた供与体または受容体となる特定のアミノ酸残基のグループがあります。このような基は、多くの有機反応にとって強力な触媒です。

2. 共有結合触媒作用– 酵素はその基質と反応し、共有結合を使用して非常に不安定な酵素-基質複合体を形成し、そこから分子内再配列中に反応生成物が形成されます。

酵素反応の種類

1. ピンポンタイプ– 酵素はまず基質 A と相互作用し、そこから化学基を除去し、対応する生成物に変換します。次に、基質 B が酵素に結合し、これらの化学基を受け取ります。一例は、アミノ酸からケト酸へのアミノ基の転移反応、つまりアミノ基転移です。

酵素ピンポン反応

2. 逐次反応の種類– 基質 A と B が酵素に順次追加されて「三元複合体」が形成され、その後触媒作用が起こります。反応生成物も酵素から順次切断されます。

「逐次反応」タイプによる酵素反応

3. ランダムなインタラクションの種類– 基質 A と B は任意の順序でランダムに酵素に追加され、触媒作用の後、それらも切断されます。

「ランダム相互作用」の種類に応じた酵素反応

酵素は本質的にはタンパク質です

すべての酵素はタンパク質であり、タンパク質のすべての特性を備えていることが長い間確立されてきました。したがって、タンパク質と同様に、酵素も単純なものと複雑なものに分けられます。

単純な酵素アミノ酸だけで構成されている - たとえば、 ペプシン , トリプシン , リゾチーム.

複合酵素(ホロ酵素) はアミノ酸からなるタンパク質部分を持っています - アポ酵素、そして非タンパク質部分 – 補因子。補因子は次のように呼び出すことができます。 補酵素または 補綴物グループ。例としては次のとおりです。 コハク酸デヒドロゲナーゼ (FAD を含む) (トリカルボン酸回路内)、 アミノトランスフェラーゼ （ピリドキサールリン酸塩含有）（機能）、 ペルオキシダーゼ（ヘムが含まれています）。触媒作用を行うには、アポタンパク質と補因子の完全な複合体が必要です。これらは別々に触媒作用を行うことはできません。

多くのタンパク質と同様に、酵素も モノマー、つまり 1つのサブユニットから構成され、 ポリマー、いくつかのサブユニットから構成されます。

酵素との類似点	酵素との違いは、無機触媒
1. 熱力学的に可能な反応のみが加速される	1. 酵素は高い特異性を特徴とします。基質特異性 : ▪ 絶対 (1 酵素 - 1 基質)、 ▪ グループ (1 つの酵素 – いくつかの類似した基質) ▪ 立体特異性 (酵素は特定の立体系列 L または D の基質のみで機能します)。触媒特異性（酵素は、主に加水分解、酸化還元などの 1 種類の化学反応の反応を触媒します）
2. 反応平衡状態は変化せず、その達成を加速するだけです。	2. 高効率作用: 酵素は反応を 10 8 -10 14 倍加速します。
3. 反応では消費されません	3. 酵素は穏やかな条件下でのみ作用します (t= 36-37°С、pH ~ 7.4、大気圧)、それらは構造不安定性、つまり変性剤（pH、T、化学物質）の影響下で分子の構造を変化させる能力を持っています。
4. 少量でも効果あり	4. 体内では酵素の働きが特異的に調節されている（触媒は非特異的であるだけ）
5. 活性化剤および阻害剤に対して敏感である	5. 幅広い作用（体内のほとんどのプロセスは酵素によって触媒されます）。

現在、酵素の研究は生化学の中心であり、独立した科学として分離されています。 酵素学 。酵素学の成果は、診断や治療、病理メカニズムの研究などの医療に利用されているだけでなく、農業、食品産業、化学、製薬などの他の分野でも利用されています。

酵素の構造

代謝物 - 代謝プロセスに関与する物質。

基板 – 化学反応を受ける物質。

製品 – 化学反応中に形成される物質。

酵素は、特定の触媒中心の存在によって特徴付けられます。

ほとんどの基質は酵素と少なくとも 3 つの結合を形成し、そのため基質分子は活性部位のみに結合します。可能な方法、これにより酵素の基質特異性が保証されます。触媒中心は、化学変換経路と酵素の触媒特異性の選択を提供します。

補酵素 活性中心の触媒部位の一部として触媒作用に関与する、非タンパク質の性質を持つ有機物質です。この場合、タンパク質成分は次のように呼ばれます。 アポ酵素 、そして複合タンパク質の触媒的に活性な形態は ホロ酵素 。したがって、ホロ酵素 = アポ酵素 + 補酵素となります。

以下のものが補酵素として機能します。

ヌクレオチド、

コエンザイムQ、

グルタチオン

水溶性ビタミンの誘導体：

タンパク質部分に共有結合によって結合している補酵素を補酵素といいます。 義足グループ 。これらは、例えば、FAD、FMN、ビオチン、リポ酸です。補欠分子族はタンパク質部分から分離されていません。非共有結合によってタンパク質部分に結合している補酵素は、と呼ばれます。 共基質 。これらは、例えば、NAD + 、NADP + です。共基質は反応時に酵素に結合します。

例として、可逆反応を触媒する酵素である乳酸デヒドロゲナーゼ (LDH) を考えてみましょう。

NADH 2 NAD +

ピルビン酸 ← LDH → 乳酸

LDHは、M（筋肉）とH（心臓）の2種類の4つのプロトマー（サブユニット）からなる5つのアイソフォームの形で存在します。 M および H タイプのプロトマーの合成は、2 つの異なる遺伝子座によってコードされています。 LDH アイソザイムは、四次構造のレベルで異なります: LDH 1 (NNNN)、LDH 2 (NNMM)、LDH 3 (NNMM)、LDH 4 (NMMM)、LDH 5 (MMMM)。

H タイプと M タイプのポリペプチド鎖は同じ分子量を持っていますが、前者はカルボン酸アミノ酸が多くを占め、後者はジアミノ酸が多く占めているため、異なる電荷を帯びており、電気泳動によって分離できます。

細胞および組織における酵素の局在化と区画化.

酵素は局在化に基づいて 3 つのグループに分類されます。

I – 一般酵素（ユニバーサル）

II - 臓器特異的

III-オルガネラ特異的

オルガネラ特異的酵素 。さまざまな細胞小器官は、その機能を決定する特定の酵素セットを持っています。

オルガネラ特異的酵素は、細胞内形成、オルガネラのマーカーです。

細胞膜：ALP（アルカリホスファターゼ）、AC（アデニル酸シクラーゼ）、K-Na-ATPase

細胞質: 解糖系の酵素、ペントース回路。

ER: ヒドロキシル化 (ミクロソーム酸化) を提供する酵素。

リボソーム:タンパク質合成を行う酵素。

ミトコンドリア: 酸化的リン酸化、TCA サイクル (シトクロムオキシダーゼ、コハク酸デヒドロゲナーゼ)、脂肪酸の β 酸化の酵素。

細胞核：RNA、DNAの合成を確実にする酵素（RNAポリメラーゼ、NADシンセターゼ）。

核小体: DNA依存性RNAポリメラーゼ

その結果、細胞内に酵素と代謝のセットが異なる区画が形成されます（代謝の区画化）。

すべての酵素の厳密な位置は遺伝子にコード化されています。

血漿または血清中のオルガネラ特異的酵素の活性の測定は、臨床診断で広く使用されています。

酵素の分類と命名

分類 - 選択された特性に従って何かを分割すること。

酵素の分類は、酵素が触媒する化学反応の種類に基づいています。

酵素の名前は 2 つの部分で構成されます。1 つの部分 - 基質 (基質) の名前、2 つの部分 - 触媒される反応の種類。エンディング – AZA;

必要に応じて追加情報を末尾に書き、括弧で囲みます。 L-リンゴ酸 + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-リンゴ酸: NADP+ - オキシドレダクターゼ (脱炭酸)。

酵素の命名規則に対する統一的なアプローチはありません。

無機酵素触媒の比較比較の兆候無機触媒酵素 1. 化学的性質 2. 選択性 3. 最適 pH 4. 温度間隔 5. 反応中の kat 構造の変化 6. 反応速度の増加。

無機酵素触媒の比較比較の特徴無機触媒酵素 1. 化学的性質 1 つまたは複数の元素から形成される低分子物質。タンパク質は高分子ポリマーです。 2. 選択性低い、普遍的な kat – Pt は増殖を促進します。反応。高い。各領域には独自の酵素が必要です。 3. 最適なpH 強酸性またはアルカリ性それぞれに小さな間隔。オルガンはあなたのものです。 4. 温度間隔が非常に広く、35 ～ 42 度で変性します。 5. 反応中のkatの構造変化わずかに変化するか、全く変化しない。これらは大きく変化し、反応の終わりには元の構造に戻ります。 6. 反応速度の向上。 100回 10の8乗から10の12乗まで。

一般: 水に溶解し、コロイド溶液を形成することができます。反応速度を上げる。反応では消費されません。両性; それらの存在は反応生成物の特性に影響を与えません。呈色反応の発生が特徴的です。反応が起こる活性化エネルギーを変更します。反応が起こる温度を大幅に変更しないでください。変性と加水分解が起こります。

特定: 組み合わせ最高のアクティビティ厳格な条件が適用されます。「キーロック」または「ハンドグローブ」の原則に従ったアクションの特異性。安定性; 作用の可逆性: E + S ES E + P、ここで E は酵素です。 S – 基質、P – 反応生成物、ES – 酵素と基質の複合体。

生物の生命における酵素の役割: 先天性代謝異常症。物質の相互変換。生化学革命。エネルギー変換; 生合成。薬理学; 膜の超微細構造; 遺伝装置; 栄養; 細胞代謝; 触媒作用; 生理学的調節; 細菌による発酵。

酵素の化学的性質

その構造に基づいて、単一成分タンパク質酵素と二成分タンパク質酵素があります。

グループへ タンパク質酵素酵素には活性中心があるのとは対照的に、単純なタンパク質のように構築された酵素が含まれます。分子内に活性中心が存在するため、触媒活性酵素。胃腸管のほとんどすべての酵素は単一成分酵素です。

タンパク質酵素- 2 成分 (ホロ酵素) - 複合タンパク質。それらはタンパク質部分（アポ酵素）と非タンパク質部分（補酵素）から構成されます。一部の酵素では、アポ酵素と補酵素が非常に緊密に結合しているため、この結合が切れると酵素が破壊されます。しかし、つながりが弱い酵素も存在します。アポ酵素と補酵素は役割が違います。タンパク質部分は酵素の基質特異性を決定し、補酵素は酵素の触媒中心の一部として、酵素の作用の特異性、つまり酵素が行う反応の種類を保証します。補酵素の役割は、さまざまなビタミンや金属（鉄、銅）の誘導体によって行われます。

酵素の活性中心の構造とその役割。

活性中心は、酵素の表面に位置する一連のアミノ酸残基の官能基であり、酵素の三次構造、場合によっては四次構造により、空間内に厳密に配向されています。活性中心には 2 つのセクションがあります: a) 基質 (接触部位またはアンカー部位)。酵素の基質特異性を決定し、基質との相互作用を確実にします。 b) 基質の化学変化を担う触媒中心。酵素の作用の特異性を決定します。

活性中心は狭い窪みまたはスリットの形状をしています。この凹みには、結合または触媒作用のためにいくつかの極性アミノ酸残基が存在します。活性中心は酵素分子のごく一部を占めます。残りの酵素は活性成分を保持します。破壊からのセンター。

E. Fisher によって提案された活性中心の元のモデルは、基質と酵素の相互作用をシステムとの類推によって解釈しました。 キーロック、酵素の活性中心と基質の間には完全な一致があるはずだと考えられていました。このモデルは、モデルと呼ばれることもあります ハードマトリックス。現在、基質と酵素の間には完全な対応関係はなく、基質と酵素間の相互作用の過程で生じると考えられています（コシュランド理論または誘導対応理論）。

酵素のアロステリックセンターとその役割は何ですか?

一部の酵素は、活性センターの活性の調節に関与する、いわゆるアロステリックセンターを持っています。このセンターの場所については合意がありません。いくつかのデータによると、アロスタシス中心は活動中心の近くに位置しています。アロステリックエフェクターがこの中心に作用すると、活性中心のトポグラフィーの変化を含む酵素分子の構造変化が起こり、その結果、基質に対する酵素の構造親和性が増加または減少します。アロスト。中心は、いくつかのサブユニットを持つ酵素にのみ特徴的です。

酵素の作用メカニズム

仕組みの中では酵素触媒作用 3 つの段階があります。

1. 酵素-基質複合体の形成。基質は活性中心と呼ばれる酵素分子の部分に結合し、その中にアンカー部位があります。この接続は結合によって行われ、その性質は基材の化学的性質によって異なります。たとえば、基質分子に荷電基が含まれている場合、静電相互作用により複合体の形成が可能になります。基質が結合する場所は酵素分子の表面です。このようなエリアは 2 ～ 3 つある場合があり、それらは互いに一定の距離に位置しています。

2. 複雑な酵素の形成 - 反応生成物。酵素の活性部位の機能的に活性な基が基質に作用し、結合を不安定化します。この相互作用により、基板の構成が変化し、その変形が発生し、基板の分子が分極し、基板の個々の部分間の結合が引き伸ばされ、電子が再分配され、これにより電荷の位置が変化します。活性化エネルギーが減少し、基板が崩壊します。

3.酵素反応生成物複合体の分解遊離酵素の放出を伴います。第 3 段階は遅くなり、すべての反応の速度はこれに依存します。酵素の作用機序では、非常に重要基板の構造が変化し、活性化エネルギーが減少します。活性化エネルギーは基質ごとに異なります。

6. 酵素の特異性: a) 基質、b) 作用の特異性。

酵素には特異性があります。特定の基質に選択的に作用し（基質特異性）、特定の化学反応を促進します（作用の特異性）。 行動の特異性 - これは、基質に対して可能な化学変換のうち 1 つだけを実行する酵素の能力です。酵素は複数の基質に作用しますが、触媒するのは 1 つの特定の反応のみです。 基質特異性: 酵素が 1 つの基質のみの変換を触媒する場合、特異性は絶対（アルギナーゼはアルギニンを分解します）。酵素が、1 種類の結合によって結合された基質グループの変換を触媒する場合、そのような特異性は次のように呼ばれます。 相対的（ペプシンは動物性と植物性の両方の脂肪を分解します）。 立体化学的特異性は、化学物質の L 型および D 型の光学異性体または幾何異性体の存在によるものです。物質。したがって、酵素は異性体の一方にのみ作用します（フマラーゼはフマル酸のみの変換を触媒しますが、マレイン酸には作用しません）。

7.酵素パワー。ほとんどの酵素触媒反応は、非触媒反応よりも 10 ～ 100 倍速く進行します。酵素の作用の力を特徴付けるために、1 つの酵素分子に 1 分間さらされる基質分子の数である catal の概念が導入されました。ほとんどの酵素のパワーは 1,000 カタール、カタラーゼのパワーは 1,000,000 カタール、アミラーゼは 240,000、アセチルコリンエステラーゼは 1,000,000 カタールを超えます。強力な酵素作用が決める高速化学プロセス生物の中で。

8. アイソザイム、その診断値. アイソザイムは、同じ基質を使用して同じ反応を触媒する酵素の分子形態です。さまざまな条件。それらはアポ酵素の構造が異なります。物理的及び化学的性質、基質に対するアポ酵素の親和性に応じて。アイソザイムの補酵素は同じであるため、生物学的効果アイソザイムも同じです。細胞と器官は、特定のアイソザイムの含有量が異なります。アイソザイムは有機指向性です。これは診断上非常に重要です。なぜなら、1 つまたは別の臓器が損傷すると、主に特定のアイソザイムが血中に放出され、臓器の診断が可能になるからです。たとえば、乳酸の脱水素反応を促進する乳酸脱水素酵素（LDH）には、同じ補酵素である NAD を持つ 5 つのアイソザイムがあります。 LDH アポ酵素は 4 つのポリペプチド鎖から構成されます。 H鎖（心臓）とM鎖（筋肉）があります。

LDH 1 ～ 4 H 型チェーン、ハート内

LDH 2 – 3 つの H 型鎖と 1 つの M 型鎖、心臓、腎臓に存在

LDH 3 – 肺にある 2 つの H 型鎖と 2 つの M 型鎖

LDH 4 – 肝臓にある 1 つの H 型鎖と 3 つの M 型鎖

LDH 5 – 4 M 型鎖、筋肉および肝臓に存在。

アミノ酸脱炭酸酵素

化学的性質によれば、アミノ酸デカルボキシラーゼは複雑な酵素であり、その補酵素はホスホピリドキサール（リンと結合したビタミンB6）である可能性があります。

そしてピロロキノリノキノン（PQQ）。アミノ酸 DC は、動物や人間の大腸などの細菌内の酵素です。大腸内のこれらの酵素は、アミノ酸を脱炭酸することによってタンパク質を腐敗させます。ヒトおよび動物の DC 細胞にはアミノ酸がほとんどありません。アミノ酸の脱炭酸は死体の分解中にも起こり、カテプシンの影響下で組織タンパク質がアミノ酸に分解され、アミノ酸 DC がアミノ酸のさらなる変化を実行します。

サブクラス加水分解酵素

代表的なカルバンヒドラーゼは二成分酵素であり、補酵素は十分に研究されていませんが、亜鉛が含まれていることが知られています。この酵素は、炭酸H2O + CO2 = H2CO3の合成と分解の可逆反応を促進します。

反応の方向はCO2濃度に依存するため、酵素は過剰な炭酸を除去し、呼吸中枢を調節する役割を果たします。

アミノ酸脱炭酸酵素

アミノ酸脱炭酸酵素は、ほとんどの場合細菌由来のものですが、重要な役割で細菌感染症そして腐敗の過程にあります。動物組織にも多く含まれており、特定のアミノ酸の代謝に関与し、生体アミン（動物または植物の体内で脱炭酸酵素による脱炭酸中にアミノ酸から形成され、高い活性を有する物質）の形成を促進します。生物活性。）。構造上は2社ビルとなっております。酵素、cof-t – ホスホピリドキサール (H3PO4 を含むビタミン B6)。

炭酸脱水酵素。

炭酸脱水酵素または炭酸脱水酵素は、加水分解酵素サブクラスの代表です。二液性アポ酵素と補酵素からなる酵素であり、補酵素には亜鉛イオンが含まれる。触媒する r番目の崩壊石炭の合成もあなたに。ソーダは赤血球に存在し、組織から肺への CO2 の移動プロセスで役割を果たします。

H2O + CO2 ↔ H2CO3

反応の方向は CO2 の濃度によって異なります。過剰な二酸化炭素（CO2）を除去するのに重要であり、呼吸中枢を調節する役割を果たします。

36 オキシレサクターゼ。分類。これは、酸化還元反応 (水素または電子の除去または追加の反応) を触媒する大きなクラスの酵素です。これらは化学的性質において 2 成分であり、細胞に含まれています。約90のサブクラスがあります。提示と理解を容易にするために、この物質は酸化方法に従って 4 つのグループに分類できます。

1) デヒドロラーゼ（代表例：１）ピリジン酵素； 2) フラビン酵素)

シトクロム、

カタラーゼとペルオキシダーゼ、

ヒドロキシラーゼとオキシゲナーゼ

代表的なデヒドロゲナーゼ

デヒドロゲナーゼへ これには、脱水素（水素の除去）によって物質の酸化を実行し、BO と還元に関与する酵素が含まれます。組織呼吸、解糖、発酵のプロセスに関連する反応。 150 を超える DG アーゼが知られています。代表的なもの： 1）ピリジン酵素。 2) フラビン酵素

代表者。 1.

TCA反応

BO と OF の間のインターフェイスポイント

BO には、ATP の形成に十分なエネルギーが放出されるポイントが 3 つあります。これらの点は BO と OP の共役点と呼ばれ、2 (NADH 2 が FF によって酸化される場合)、6 (Cxx が酸化され、CXa3 が還元される場合)、9 および 10 (CXO では、Cxa が酸化され、CXa3 が還元される場合) です。削減）

BOとOFの分離

重要な点は、BO と OF、つまりエネルギーの第 3 段階と第 4 段階の間の接続を切断することです。交換。

A. 2.4 ジニトロフェノール (肥満対策に摂取)

B. ジクマロール - 臨床現場で抗凝固剤として使用されます。練習する。

B. ミトコンドリアへの Ca の輸送。 ATPは保存されず、ATPはカルシウムの摂取に費やされます。

酵素アンサンブル。

ミトコンドリアの BO に関与する膜結合酵素は直線的に配置されていませんが、複合体を形成しています。

1. FP(FMN)コンプレックス

オキシダーゼ酸化。

PP と FP は水素を移動させることで基質を酸化し、ユビキノンではプロトンと電子に分解します。次に、電子はさまざまなシトクロムによって輸送され、酸素に伝達され、イオン化されます。酸素イオン、化合物。水素プロトンにより、内生水を形成します。 BO プロセス中にエネルギーが放出され、ATP の 40% と熱の 60% の生成に使用されます。

1/2 O2 + 2H+ = エネルギー + H2O

61. オキシゲナーゼの酸化、重要性、酵素、最終生成物。残りの酸素の半分以上は、モノオキシゲナーゼとジオキシゲナーゼの 2 つの経路に従うオキシゲナーゼ型の酸化に使用されます。モノオキシゲナーゼ経路はミトコンドリアとミクロソームで発生します。水酸化はミトコンドリアで起こります（NADPH2、CxP450の関与により）。ヒドロキシル化により、酸化生成物、水および NADP が生成されます。オキシゲナーゼ型のジオキシゲナーゼ経路では、オキシゲナーゼの影響下で、両方の酸素原子が基質に取り込まれます。これは通常、不飽和脂肪酸など、切断部位に不飽和結合を持つ物質で発生します。

62. ペルオキシダーゼ酸化。ペルオキシダーゼ酸化は副酸化経路であり、通常、シトクロムシステムが機能しない場合、または基質が別の経路 (尿酸など) によって酸化されない場合に観察されます。ペルオキシソームで最も活性が高いオキシダーゼ酵素の関与によって起こります。

ペルオキシソームは肝細胞に見られる微小体です。酸化細胞小器官。これらの微生物にはオキシダーゼが含まれています尿酸、D-アミノ酸オキシダーゼ、および過酸化水素を分解するカタラーゼ。

例: キサンチン + H2O2 + O2 = (キサンチンオキシダーゼ酵素) は乳酸 + H2O2 を生成します。体内の酸素の 2% は、過酸化水素の形成を伴う還元型 FP (FAD) の酸化に使用されます。

FPN2 + O2 = FP + H2O2 (カタラーゼ酵素)

H2O2 = H2O + O2 (カタラーゼ酵素)

63. 過酸化物の酸化。教育AFK。過酸化物またはフリーラジカルのいずれかの過酸化物タイプの酸化は、O2 の一電子還元中に発生します。 PL 膜内の PUFA はこの種の酸化を受けます。 LPO は ROS の影響下で開始されます。 ROS は 2 つのグループに分けられます: グループ 1 – フリーラジカル: スーパーオキシドアニオンラジカル、ヒドロキシペルオキシラジカル (HOO)、ヒドロキシルラジカル、一酸化窒素ラジカル、アルキルオキシラジカル (LO)、リポペルオキシラジカル (LOO)グループ 2 – 非ラジカル物質: 次亜塩素酸アニオン、過酸化水素、一重項酸素 (1O2)、オゾン (O3)、鉄酸素錯体 (Fe++-O2) および GPL (LOOH)。大量の ROS は細胞にとって危険です。したがって、スーパーオキシドアニオンは、GAG の解重合、アドレナリンとチオールの酸化を引き起こす可能性があります。過酸化水素は有毒ですが、毒性のメカニズムは不明です。過剰な過酸化水素はタンパク質のチオ基の酸化を引き起こし、ヒドロキシルラジカルの形成を引き起こす可能性があることが知られています。 ROS の主な危険は、LPO の開始です。フリーラジカル酸化 (FRO) には連鎖的な性質があります。

PUFA - DC - GPL - MDA (マロンジアルデヒド)

ジエン共役ヒドロペルオキシド

床 - 幹線道路 PUFAの使用。 LPO 製品は、特定のホルモンおよびタンパク質の合成 (たとえば、甲状腺ホルモンの合成)、プロスタグランジン (PRG) の形成、食細胞の機能、膜脂質の透過性および組成の調節に必要です。細胞の増殖速度とその分泌機能。

ただし、LPO の割合と LPO 生成物の濃度の増加は細胞の損傷と死につながることを考慮する必要があります。たとえば、LPO 生成物は毒性が高く、DNA や RNA に損傷を与え、突然変異を引き起こします。 LPO 製品はタンパク質の変性を引き起こし、BO と OP の結合を解除し、膜の構造を破壊します。

64. 酵素的および非酵素的抗酸化物質 LPO レートは AOS によって制御されます。 AOSは酵素系と非酵素系に分けられます。

1 つ目は次のとおりです。 1) スーパーオキシドラジカルを毒性の低い過酸化水素 2O2 + 2H+ = H2O2 + O2 に変換する SOD (スーパーオキシドジスムターゼ) 2) 過酸化水素を水と分子酸素に分解するカタラーゼ。 3) グルタチオンペルオキシダーゼ (GPO) は、脂質ヒドロペルオキシドを酸化しやすい FA に酸化します。 4) グルタチオンレダクターゼ (GR) は、酸化されたグルタチオンを還元します。非酵素的 AOS には、脂溶性ビタミン、カロテノイド、ビタミン C、ビタミン P、ビタミン B2、カルノシン (ヒドロキシルラジカルを中和する)、フェリチン (ROS 形成の電子源である第一鉄と結合する)、セルロプラスミン (結合する) が含まれます。二価銅（銅の酸化とスーパーオキシドアニオンラジカルの形成の可能性を減らし、また第一鉄を酸化してフェロオキシダーゼとして作用します）、メタロチオネイン（銅と他の金属を結合し、抗酸化機能だけでなく抗毒性機能も発揮します）、タウリン（次亜塩素酸アニオンを中和します）。

BO と OF の間のインターフェイスポイント

これらには、項目番号 2、6、9、10 が含まれます。

2) 2点- NADH 2 は FP によって酸化されます。水素を失い、NADH 2 は酸化され、水素を追加したフラボタンパク質は還元されます。

6) 6点- ORR は、ferroCxb (酸化) と ferriCxc 1 (還元) の間で発生します。

9-10) は、多酵素複合体であるシトクロムオキシダーゼで発生するため、非常に密接に結合しています。 2 フェロ Txa (Fe2+) は 2e 2 フェロ Txa3 (Fe3+) を転送します。

Tskha (Fe2+) は酸化され、Tskha3 (Fe3+) は還元されます

BOとOFの分離

いくつかの 親油性物質(2,4-ジニトロフェノール、一部の薬物、脂肪酸）ATPシンターゼチャネルを迂回して、ミトコンドリア内膜を通ってマトリックスに水素イオンを輸送することができます。その結果、プロトン勾配が減少し、ATP合成が停止します。この現象はと呼ばれます 不一致、そして物質 - 分裂者呼吸とリン酸化。

OF断路器の試作品

2,4-ジニトロフェノールは、OF の古典的な脱共役剤です。有毒ですが、かつては抗肥満薬として使用されていました。

ジクマロール - 同様の効果があり、抗凝固剤として使用されます

ミトコンドリアへの Ca2+ の輸送も、電子輸送と OF の間の関係を変化させます。

酵素アンサンブル

ミトコンドリアのCPに関与する膜結合酵素は直線的に配置されておらず、4つの複合体に結合されています：1複合体FP(FMN)、2複合体FP(FAD)、3複合体CxbおよびCxc1、4 – CxaおよびCxa3

酵素、コンセプト。酵素と無機触媒の作用の類似点。一般的なプロパティ酵素。

酵素は、動物体内の生化学反応を促進するタンパク質の性質を持つ生物学的触媒です。

類似点: 1) 酵素と無機触媒は活性化エネルギーを減少させます。

2) 酵素と無機。猫。エネルギー的に可能な反応のみを加速します。

3) フェル。そして非org.cat。反応の方向を変えず、可逆反応の平衡を乱さず、平衡の開始を加速するだけです。

4) フェル。そして非org.cat。反応中に消費されず、最終反応生成物の一部ではありません。

一般的な性質: 酵素の一般的な性質は、同時に酵素と普通ではない猫の違いでもあります。

· 酵素は本質的にタンパク質であるため、タンパク質に特有の特性を持っています。

酵素には、複雑な構造;

· 酵素は基質特異性と作用特異性の両方において高い特異性を持っています。

· 酵素は基質に対する親和性が高いため高い生物学的活性を持ち、活性化エネルギーをより強力に低下させます。酵素活性の測定単位はカタルです。

· 酵素は温和な条件下で作動します (T-37-45、圧力 1 気圧)。

· 酵素は活性が制御された触媒です。