Неорганические катализаторы от ферментов отличаются высокой активностью. Ферменты,понятие

Афанасьев Илья

Катализаторы и ферменты - вещества ускоряющие химические процессы, но сами при этом не расходуются.

Скачать:

Предварительный просмотр:

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

Сравнение неорганических катализаторов и биологических ферментов Презентацию подготовил Ученик 10В класса МАОУ «Лицей №131» Афанасьев Илья Учитель: Сафонова Эльфия Рустямовна

С чего начать? Академик Георгий Константинович Боресков,советский химик и инженер, однажды в полушуточном стиле описал, что было бы, если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, суть описания сводилась к тому, что наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты .

Но о каких именно катализаторах говорил Академик Боресков? Ведь наравне с неорганическими катализаторами, в химии используются и биологические ферменты, без которых существование нашего организма было бы невозможным. Давайте узнаем, что из себя представляют ферменты и неорганические катализаторы, и в чем их отличия Палладий-один из часто используемых катализаторов Биологические Ферменты

Ферменты Ферменты - биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum - закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для веществ, влияющих на спиртовое брожение.

История открытия ферментов Человек, на протяжении жизни, замечал, что что-то какие-то вещества оказывают влияние на производство хлеба, создания вина и молочных изделий. Но только в 1833 году из прорастающих зерен ячменя было выделено вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и впоследстивии именуем амилазой. Но только в конце 19 века было доказано,что при растирании дрожжевых клеток образуется сок, который обеспечивает процесс спиртового брожения. Амила́за (др.-греч. άμυλον - крахмал

Функции ферментов Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации возможность. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им Ферменты выделяют из легких углекислый газ Повышают уровень выносливости организма Поддерживают работу иммунной системы для борьбы с инфекциями Именно ферменты осуществляют поиск раковых клеток в организме, впоследствии уничтожая их.

Химические свойства ферментов По химическим свойствам ферменты являются амфотерными электролитами. Они обладают высокой молекулярной массой(48000 Д= 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 кг) Они очень видоспецифичны (для каждого органа может быть свой фермент Из этого пункта следует, что для каждого органа требуется своя температура, кислотность, давление и т.д

Примеры реакций с участием ферментов Реакции брожения глюкозы с использованием различных ферментов, в результате которой одна молекула глюкозы преобразуется в 2 молекулы этанола и в 2 молекулы углекислого газа.

Н.Клеман, Ш.Дезорм (1806 г.) Оксиды азота – агенты, способные окисляться кислородом воздуха и передавать кислород сернистому газу Неогранические катализаторы

К.Кирхгоф (1811 г.) Работы Клемана, Дезорма и Кирхгофа инициировали поиск таких уникальных веществ. За 20 лет было найдено множество реакций:

Механизм Катализатора

Универсальные катализаторы Никель Ренея Никель Ренея, иначе «скелетный никель» - твёрдый микрокристаллический пористый никелевый катализатор.Представляет собой серый высокодисперсный порошок (размер частиц обычно 400-800 нм), содержащий, помимо никеля, некоторое количество алюминия (до 15 масс.%) и насыщенный водородом (до 33 ат.%). Никель Ренея широко применяется как катализатор разнообразных процессов гидрирования или восстановления водородом органических соединений (например, гидрирования аренов, алкенов, растительных масел и т. п.). Ускоряет также и некоторые процессы окисления кислородом воздуха. Получают никель Ренея сплавлением при 1200 °C никеля с алюминием (20-50 % Ni ; иногда в сплав добавляются незначительные количества цинка или хрома), после чего размолотый сплав для удаления алюминия обрабатывают горячим раствором гидроксида натрия с концентрацией 10 - 35 %; остаток промывают водой в атмосфере водорода. Лежащий в основе приготовления никеля Ренея принцип используется и для получения каталитически активных форм других металлов - кобальта, меди, железа и т. д.

Универсальные Катализаторы Палладий Палладий - переходный металл серебристо-белого цвета с гранецентрированной кубической решёткой типа Cu Палладий часто применяется как катализатор, в основном, в процессе гидрогенизации жиров и крекинге нефти. Хлорид палладия используется как катализатор и для обнаружения микроколичеств угарного газа в воздухе или газовых смесях

Универсальные катализаторы Платина Платина, особенно в мелкодисперсном состоянии, является очень активным катализатором многих химических реакций, в том числе используемых в промышленных масштабах. Например, платина катализирует реакцию присоединения водорода к ароматическим соединениям даже при комнатной температуре и атмосферном давлении водорода. Ещё в 1821 немецкий химик И. В. Дёберейнер обнаружил, что платиновая чернь способствует протеканию ряда химических реакций; при этом сама платина не претерпевала изменений. Так, платиновая чернь окисляла пары винного спирта до уксусной кислоты уже при обычной температуре. Через два года Дёберейнер открыл способность губчатой платины при комнатной температуре воспламенять водород. Если смесь водорода и кислорода (гремучий газ) ввести в соприкосновение с платиновой чернью или с губчатой платиной, то сначала идет сравнительно спокойная реакция горения. Но так как эта реакция сопровождается выделением большого количества теплоты, платиновая губка раскаляется, и гремучий газ взрывается. На основании своего открытия Дёберейнер сконструировал «водородное огниво» - прибор, широко применявшийся для получения огня до изобретения спичек.

Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Общее между ферментами и неорганическими катализаторами: 1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются. 2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции. 3. Энергия химической системы остается постоянной. 4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.

Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей, не обладают неорганические катализаторы

Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Признаки Сравнения Неорганические катализаторы Ферменты Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные одним или несколькими элементами Белки-высокомолекулярные полимеры Видоспецифичность Универсальные катализаторы На каждую реакцию нужен свой фермент Кислотная среда Сильнокислая или щелочная У каждого органа своя кислотная среда Интервалы t Очень широкие 35-42 градуса Цельсия,затем денатурируют Увеличение скорости реакций От 10 ^2 до 10^6 раз От 10^8 до 10^12 раз Стабильность Могут быть побочные эффекты(70%) Почти 100% выход продуктов.

П ерекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты "работают" в "мягких" условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30 - 40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.

Итог Несмотря на то, что и ферменты, и неорганические катализаторы используются для одной цели-ускорять вещества, они обладают довольно разными свойствами. Но не стоит забывать, что без них люди не смогли достичь успехов не только в химии, но и в других науках. Не нужно искать золотую середину в поиске идеального, нужно использовать их для своего случае, где смогут себя проявить по максимуму.

Неорганические катализаторы и ферменты (биокатализаторы), не расходуясь сами, ускоряют течение химических реакций и их энергетические возможности. В присутствии любых катализаторов энергия в химической системе сохраняет постоянство. В процессе катализа направление химической реакции остается неизменным.

Что такое ферменты и неорганические катализаторы

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

TheDifference.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

Сравнение каталитического действия ферментов и неорганических катализаторов

Сходство ферментов и неорганических катализаторов	Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ускоряют только термодинамически возможные реакции	1. Для ферментов характерна высокая специфичность: субстратная специфичность : ▪ абсолютная (1 фермент - 1 субстрат), ▪ групповая (1 фермент – несколько похожих субстратов) ▪ стереоспецифичность (ферменты работают с субстратами только определенного стереоряда L или D). каталитическая специфичность (ферменты катализируют реакции преимущественно одного из типов химических реакций – гидролиза, окисления-восстановления и др)
2. Не изменяют состояние равновесия реакций, а только ускоряют его достижение.	2. Высокая эффективность действия: ферменты ускоряют реакции в10 8 -10 14 раз.
3. В реакциях не расходуются	3. Ферменты действуют только в мягких условиях (t = 36-37ºС, рН ~ 7,4, атмосферное давление), т.к. они обладают конформационной лабильностью – способностью к изменению конформации молекулы под действием денатурирующих агентов (рН, Т, химические вещества).
4. Действуют в малых количествах	4. В организме действие ферментов регулируется специфически (катализаторы только неспецифически)
5. Чувствительны к активаторам и ингибиторам	5. Широкий диапазон действия (большинство процессов в организме катализируют ферменты).

В настоящее время учение о ферментах является центральным в биохимии и выделено в самостоятельную науку – энзимологию . Достижения энзимологии используются в медицине для диагностики и лечения, для изучения механизмов патологии, а, кроме того, и в других областях, например, в сельском хозяйстве, пищевой промышленности, химической, фармацевтической и др.

Строение ферментов

Метаболит - вещество, которое участвует в метаболических процессах.

Субстрат – вещество, которое вступает в химическую реакцию.

Продукт – вещество, которое образуется в ходе химической реакции.

Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр .

Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры , которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называют апоферментом , а каталитически активную форму сложного белка – холоферментом . Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

· нуклеотиды,

· коэнзим Q,

· Глутатион

· производные водорастворимых витаминов:

Кофермент, который присоединен к белковой части ковалентными связями называется простетической группой . Это, например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота. Простетическая группа не отделяется от белковой части. Кофермент, который присоединен к белковой части нековалентными связями называется косубстрат . Это, например, НАД + , НАДФ + . Косубстрат присоединяется к ферменту в момент реакции.

Кофакторы ферментов – это ионы металлов, необходимые для проявления каталитической активности многих ферментов. В качестве кофакторов выступают ионы калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и т.д. Их роль разнообразна, они стабилизируют молекулы субстрата, активный центр фермента, его третичную и четвертичную структуру, обеспечивают связывание субстрата и катализ. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе с Mg 2+ .

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:

НАДН 2 НАД +

пируват ← ЛДГ → лактат

ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ 3 (ННММ), ЛДГ 4 (НМММ), ЛДГ 5 (ММММ).

Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.

Кислородный обмен в тканях влияет на изоферментный состав ЛДГ. Где доминирует аэробный обмен, там преобладают ЛДГ 1 , ЛДГ 2 (миокард, надпочечники), где анаэробный обмен - ЛДГ 4 , ЛДГ 5 (скелетная мускулатура, печень). В процессе индивидуального развития организма в тканях происходит изменение содержания кислорода и изоформ ЛДГ. У зародыша преобладают ЛДГ 4 , ЛДГ 5 . После рождения в некоторых тканях происходит увеличение содержания ЛДГ 1 , ЛДГ 2 .

Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.

Локализация и компартментализация ферментов в клетке и тканях .

Ферменты по локализации делят на 3 группы:

I – общие ферменты (универсальные)

II - органоспецифические

III - органеллоспецифические

Общие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках, обеспечивают жизнедеятельность клетки, катализируя реакции биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, образование биомембран и основных клеточных органелл, энергообмен. Общие ферменты разных тканей и органов, тем не менее, отличаются по активности.

Органоспецифичные ферменты свойственны только определенному органу или ткани. Например: Для печени – аргиназа. Для почек и костной ткани – щелочная фосфатаза. Для предстательной железы – КФ (кислая фосфатаза). Для поджелудочной железы – α-амилаза, липаза. Для миокарда – КФК (креатинфосфокиназа), ЛДГ, АсТ и т.д.

Внутри клеток ферменты также распределены неравномерно. Одни ферменты находятся в коллоидно-растворенном состоянии в цитозоле, другие вмонтированы в клеточных органеллах (структурированное состояние).

Органеллоспецифические ферменты . Разным органеллам присущ специфический набор ферментов, который определяет их функции.

Органеллоспецифические ферменты это маркеры внутриклеточных образований, органелл:

1) Клеточная мембрана: ЩФ (щелочная фосфатаза), АЦ (аденилатциклаза), К-Nа-АТФаза

2) Цитоплазма: ферменты гликолиза, пентозного цикла.

3) ЭПР: ферменты обеспечивающие гидроксилирование (микросомальное окисление).

4) Рибосомы: ферменты обеспечивающие синтез белка.

5) Лизосомы: содержат гидролитические ферменты, КФ (кислая фосфатаза).

6) Митохондрии: ферменты окислительного фосфорилирования, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегидрогеназа), β-окисления жирных кислот.

7) Ядро клетки: ферменты обеспечивающие синтез РНК, ДНК (РНК-полимераза, НАД-синтетаза).

8) Ядрышко: ДНК-зависимая-РНК-полимераза

В результате в клетке образуются отсеки (компартменты), которые отличаются набором ферментов и метаболизмом (компартментализация метаболизма).

Среди ферментов выделяется немногочисленная группа регуляторных ферментов, которые способны отвечать на специфические регуляторные воздействия изменением активности. Эти ферменты имеются во всех органах и тканях и локализуются в начале или в местах разветвления метаболических путей.

Строгая локализация всех ферментов закодирована в генах.

Определение в плазме или сыворотке крови активности органо- органеллоспецифических ферментов широко используется в клинической диагностике.

Что такое ферменты и неорганические катализаторы

Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

TheDifference.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

Дата создания: 2015/04/30

Материальную основу всех жизненных процессов организма составляют тысячи химических реакций, катализируемых ферментами. Значение ферментов очень правильно и образно определил И. П. Павлов, назвав их «возбудителями жизни». Нарушение синтеза какого-либо фермента в стройной системе обменных реакций в организме приводит к развитию заболеваний, которые часто оканчиваются смертью. Например, недостаток у детей фермента, который превращает галактозу в глюкозу, является причиной галактоземии. При этом заболевании дети отравляются избытком галактозы и погибают в первые месяцы жизни. Повышение активности ксантин-оксидазы является причиной подагры. Таких примеров можно привести очень много. Вот почему ферменты представляют собой движущую силу всего того бесконечного разнообразия химических превращений, которые в своей совокупности составляют лежащий в основе жизни обмен веществ. Поэтому изучению ферментов придается такое большое значение. Наука о ферментах составляет важный раздел биохимии, а в медицине отчетливо выявляется направление – медицинская ферментология.

Ферментология или, иначе, энзимология является учением о ферментах (энзимах) – биологических катализаторов белковой природы, образуемых любой живой клеткой и обладающих способностью активировать различные химические реакции, происходящие в организме.

Ферменты нашли широкое применение во многих областях науки и промышленности. За последние годы с помощью высокоочищенных препаратов ферментов удалось расшифровать структуру сложных соединений, входящих в состав организма, в том числе некоторых белков и нуклеиновых кислот.

Ферменты имеют большое практическое значение, так как многие области промышленности – виноделие, хлебопечение, производство спирта, чая, аминокислот, витаминов, антибиотиков – основаны на использовании различных ферментативных процессов. Поэтому изучение свойств и механизма действия ферментов позволяет химикам создать новые, более совершенные катализаторы для химической промышленности. Действие различных физиологически активных соединений, применяемых в медицине и сельском хозяйстве, - лекарственных веществ, стимуляторов роста растений и др., в конечном счете сводится к тому, что эти вещества активируют или подавляют в организме то или иное звено в обмене веществ, тот или иной ферментативный процесс. Несомненно, изучение закономерностей действия ферментов и влияния на них различных стимуляторов или парализаторов имеет первостепенное значение для медицины и сельского хозяйства.

Круг вопросов, изучаемых ферментологией, весьма широк. Разработка методов выделения и очистки ферментов с целью установления их структуры, исследование процессов образования ферментов в живой клетке, регулирование из действия, роль ферментов в осуществлении различных физиологических функций – вот далеко не полный перечень важнейших биологических проблем, интенсивно изучаемых в настоящее время.

Об истории изучения ферментов

История ферментов уходит в далекое прошлое. Еще на развитии человеческого общества люди сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их в жизни. Спиртовое и молочнокислое брожение, применение заквасок при приготовлении хлеба, использование сычуга для изготовления сыров и др. – все эти ферментативные процессы хорошо известны с незапамятных времен.

Одним из первых последователей, занимавшихся изучением ферментативных процессов, были Реомюр и Спалланцани. В своих опытах, по перевариванию мяса в желудке птиц они впервые поставили вопрос о необходимости изучения химического состава пищеварительного сока. Русский ученый К. С. Кирхгоф (1814)

Показал, что в вытяжке из проросшего ячменя содержится вещество, которое вызывает превращение крахмала в сахар. Таким образом, Кирхгофом впервые был получен ферментный препарат амилазы (фермент, расщепляющий крахмал) и эту дату мы с полным правом можем считать датой возникновения ферментологии. Изучая процессы брожения, голландский ученый Ван Гельмонт впервые ввел в науку термин « ферменты» (fermentum – закваска). Слово «энзим» происходит от древнегреческого слова « эн зюме», что означает в «дрожжах».

К середине 50-хгодов ХIХ века понятие о ферментах как о биологических катализаторах прочно утвердилось в науке. К этому времени и относится большой спор двух крупнейших ученых мира Луи Пастера и Либиха Ю о месте локализации ферментов в клетке - спор, который по своему существу явился борьбой двух мировоззрений в науке-идеализма и материализма и затормозил развитие учения о ферментах без малого на 50 лет. Луи Пастер, доказывая, что деятельность ферментов неотделима от структуры клетки и с ее разрушением прекращается, прочно стоял на позициях вирховианства- одной из разновидностей идеализма в биологии. Либих утверждал, что действие ферментов не связано со структурой клетки. Этот спор практически продолжался более 100 лет и снова, и который раз, утвердил необходимость материалистического подхода к изучению биологических закономерностей. Первой подтвердила правильность точки зрения Ю.Либиха русский исследователь М.М.Манассеина в 1871 г. Растирая дрожжевые клетки с кварцевым песком, т.е. полностью разрушая структуру клетки, она доказала, что клеточный сок обладает способностью сбраживать крахмал. Однако, как это очень часто бывало в царской России, исследования М.М.Манассеиной остались без внимания и пальма первенства, в этом вопросе была отдана немецким ученым братьям Бухнер, которые через 26 лет проделали аналогичный опыт (они разрушали клетки путем высокого давления) и получили такие же результаты. В последующем работами А.Н.Лебедева, И.П.Павлова, М.Дюкло, Э.Фишера, Л.Михаэлиса и многих других ученых окончательно была опровергнута точка зрения идеалистов. Именно материалистический подход в научных исследованиях дал возможность Дж. Самнеру в 1927г. впервые получить фермент уреазу, а Дж.Нортропу в 1931г.- кристаллические трипсин и пепсин.

В настоящее время работами большой армии ученых, как в нашей стране, так и за рубежом учение о ферментах успешно развивается. В настоящее время известно около 1000 ферментов. Работы академика А.Е.Браунштейна, В.А.Энгельгарда, А.И.Опарина, С.Е.Северина, В.Н.Ореховича, А.А.Покровского и многих других отечественных ученых в области изучения ферментов в человеческом организме имеют большое значение в медицине. Постановка диагноза, выбор правильного лечения и профилактики, разработка и применение различных лекарственных препаратов и т. д.основываются на изучении ферментов.

Что нам известно о катализе

Катализ – это процесс изменения скорости химической реакции под влиянием различных веществ – катализаторов, участвующих в этом процессе и к концу реакции остающихся химически неизмененными. Если от добавления катализатора происходит ускорение химического процесса, то такое явление называют положительным катализом, а замедление реакции – отрицательным. Чаще всего приходится встречаться с положительным катализом. В зависимости от химической природы катализаторы разделяются на неорганические и органические. К последним относятся и биологические катализаторы – ферменты.

Для понимания действия катализаторов необходимо кратко остановиться на рассмотрении сущности катализа. Скорость любой химической реакции зависит от столкновений активных молекул реагирующих веществ. Активированной называется молекула, которая имеет определенный запас потенциальной энергии. Взаимодействие двух таких молекул произойдет только в том случае, если запас энергии этих молекул будет достаточным для преодоления сил сталкивания между ними – так называемого «энергетического барьера» реакции. Если реагирующие молекулы будут обладать большей величиной энергии, чем энергетический барьер, то реакция произойдет. Если же запаса энергии реагирующих тел недостаточно для преодоления энергобарьера, то они не будут взаимодействовать. В этом случае для протекания реакции необходимо активировать молекулы, т. е. сообщить им дополнительное количество энергии, которое в сумме с имеющейся потенциальной энергией в молекулах будет достаточным для преодоления энергетического барьера. Это дополнительное энергии называется «энергией активации!». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения др.

Сущность действия катализаторов заключается в том, что во-первых, они обладают способностью активировать молекулы реагирующих веществ, и, во-вторых, взаимодействие молекул (или веществ) происходит не в один, а в несколько этапов.

Таким образом, оказывается, что катализатор не только снижает энергические затраты на течение реакций, но и значительно повышает их скорость.

К основным характеристикам катализаторов относятся следующие: а) катализаторы могут ускорять только те химические реакции, которые вообще могут идти по своим термодинамическим законам, б) катализаторы не изменяют направление хода химической реакции, а только ускоряют достижение состояния равновесия.

Отличие ферментов от других видов катализаторов

При изучении свойств ферментов было установлено, что по своему действию они являются катализаторами, в основном обеспечивающими положительный катализ. Поэтому для них характерны все особенности процесса катализа.

Наряду с этим ферменты имеют свои определенные отличия, к которым относятся «космические» скорости катализируемых ими реакций, очень сложная химическая структура, которая в ряде случаев может изменяться в ходе реакции и восстанавливаться в исходную после ее окончания, и, наконец, высокая специфичность действия.

Для подтверждения высокой скорости реакций, катализируемых ферментами, снова обратимся к нашему примеру с перекисью водорода. В организме разложение Н2О2 катализируется ферментом каталазой со скоростью, в 2х1011раз превышающей скорость некатализируемой реакции и в 107 раз в случае с платиновой чернью. Энергия активации при ферментативной реакции снижается соответственно в 9 и 6 раз. Из других примеров можно указать на следующие. В желудке человека вырабатывается фермент пепсин, который расщепляет белки. Один грамм пепсина за час способен гидролизовать 50 кг яичного белка, а 1,6г амилазы, синтезируемой в поджелудочной и слюнной железах, за час может расщепить 175 кг крахмала.

Сложность структуры ферментов обусловлена тем, что все они являются белками, т. е. высокомолекулярными соединениями с большим молекулярным весом.

При изучении ферментов было установлено, что все они являются белками и поэтому обладают всеми свойствами белков. Ферменты имеют, аналогичную белкам сложную структуру, подвергается расщеплению под действием протеолитических ферментов, при растворении в воде образуются и т.д. Молекулярный вес ферментов колеблются в пределах сотен тысяч и миллионов единиц молекулярного веса.

Молекулярный вес рибонуклеазы составляет 12700, пепсина – 35500, катализы крови – 248 000, глютаматдегидрогиназы – 1000000.

По структуре все ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты ферменты-протеины – состоят только из аминокислот, а сложные ферменты – ферменты-протеиды – в своем составе имеют белковую часть апофермент, состоящую из одних аминокислот, и небелковую часть – кофермент, или простетическую группу. Небелковая часть может быть представлена минеральными веществами и витаминами.

К ферментам-протеинам относятся, например, гидролитические ферменты желудочно-кишечного тракта, которые расщепляют пищевые продукты с учетом воды, к ферментам-протеидам принадлежит большая часть окислительно-восстановительных ферментов.